Присмотримся внимательно к формулам природных аминокислот. У них много общего. Во-первых, во всех кислотах аминогруппа находится по отношению к карбоксилу в а-положении (т. е. разделены они только одним атомом углерода, к которому и прикреплены все остальные группировки). И второе— у всех аминокислот группы вокруг асимметрического атома углерода расположены одинаковым образом (/,-конфигурация). Оба эти свойства структуры очень важны: только в этом случае полимерные молекулы, построенные из самых различных аминокислот (чередующихся притом самым причудливым образом), могут образовывать характерную для белков упорядоченную структуру. Эта структура — а-спираль, открытая Полингом и Кори в 1939 г., показана на рисунке. Молекулы белков укладываются в спирали так, что атомы углерода с карбонильным кислородом, асимметрические атомы углерода и атомы азота образуют остов этой спирали, а все остальные группы торчат в стороны от такого цилиндра.
Между кислородом карбонильной группы и водородом аминогруппы возникает особая связь, называемая водородной. Эта связь гораздо слабее обычной химической связи, и одну водородную связь легко порвать. Но вдоль белковой цепи таких водородных связей десятки и сотни. Именно поэтому разрушить спиральную структуру белка не так-то легко.
Если смочить водой волос животного или человека, его можно растянуть примерно в два раза. Волос состоит из а-спирали белка кератина. Когда волос растягивают, водородные связи между витками спирали рвутся и спираль вытягивается в прямую нить. Молекулы воды помогают разорвать эти внутримолекулярные водородные связи, так как сами образуют такие связи с карбонильным кислородом белка (ведь в молекуле воды два атома водорода, способных образовать водородные связи, а кислород воды может завязать связь с атомами водорода аминогруппы), а-Спираль — не единственный способ упаковки молекул белка. Две длинные молекулы могут существовать в виде прямых нитей, которые соединяются между собой при помощи все тех же (только уже межмолекулярных) водородных связей:
Такая упаковка называется р-структурой, она также была открыта американским ученым Лайнусом Полингом. Последовательность аминокислот в белке называется его первичной структурой, а способ пространственной упаковки аминокислотных остатков — а-спираль или р-структура — называются его вторичной структурой.
В природе, в ее мудрых построениях нет ничего лишнего. Если в молекуле есть какая-то группа, она, несомненно, выполняет определенную работу. Обратимся опять к перечню природных аминокислот (с. 76). Теперь мы знаем, что аминогруппа, карбонил и а-атом углерода, заключенный между ними, образуют остов спирали. Но к этому углеродному атому прикреплены различные группировки, которыми, собственно, и различаются аминокислоты. И группировки эти весьма разнообразны, многие из них содержат фрагменты, которые способны образовывать водородные связи.
а-Спираль (и вообще любая полипептидная цепь) гибкая. Благодаря гидрофобным взаимодействиям гибкая белковая цепь сворачивается в клубок. Гидрофобные взаимодействия — тоже результат образования водородных связей, но не между равными группами самой полипептидной цепи, а между этими группами и водой: те группы, которые могут образовывать водородные связи, вытягиваются на поверхность, в область контакта с водой, а остальные (гидрофобные) оказываются в центральной части молекулы. В результате отдельные участки спирали сближаются, молекула изгибается и свертывается в клубок. Формируется третичная структура белка.
У каждого белка своя последовательность аминокислот, а значит, и боковые группы расположены различным образом. Таким образом, первичная структура белка в конечном счете определяет его третичную структуру. Как специфична для каждого белка его первичная структура, так же специфична и его третичная структура.
Третичная структура — не самая высшая ступень организации белковой молекулы. Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц. Еще сложнее частица белка вируса табачной мозаики, которая состоит из 2200 субъединиц. Способ пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц — это четвертичная структура белка.
Как видно из модели, молекула белка миоглобина свернута в клубок (слева); вирус табачной мозаики (справа) напоминает кукурузный початок, частица вируса состоит из 2200 более мелких белковых субъединиц.