Повышение мощности химико-технологического оборудования, ряд вопросов избирательности химических процессов, проблемы экологического характера вызвали активный интерес к изучению структуры и свойств биологических катализаторов — ферментов. Ферменты обладают чрезвычайно ценными с точки зрения химической технологии свойствами—они в 10е— 1010 раз активнее небиологических катализаторов, а также обладают абсолютной специфичностью, т. е. избирательностью в осуществлении той или иной реакции. Естественно, что возникла идея использования ферментов в химико-технологических процессах, а также создания аналогов ферментов — катализаторов с повышенной активностью и специфичностью.
Имелось еще одно важное соображение. Биологические катализаторы способствуют процессам, которые в природе протекают при обычном давлении и температуре, а в промышленном варианте требуют больших, нередко очень значительных энергетических затрат для создания высоких температур и давлений. Примером может служить процесс фиксации атмосферного азота.
Исследование ферментов как возможных промышленных катализаторов привело к формированию нового направления в каталитической химии и биохимии, интересного по своей структуре и методико-теоретической основе. Это направление, которое еще не получило наименования (его называют и прикладной энзимологией, что сужает его значение, и инженерной энзимологией, что можно рассматривать лишь как временное наименование), начинает привлекать все больше внимания и творческих сил, так как обещает значительный теоретический и практический выход.
Развитие этого направления обычно связывают с разработкой идеи иммобилизации ферментов, т. е. придания естественным биологическим катализаторам таких свойств (прежде всего устойчивости), которые позволили бы сохранить важные свойства ферментов — высокую активность, специфичность и возможность проведения реакций в мягких условиях, но устранить их недостатки — неустойчивость и невозможность многократного использования.
Исторически первым методом иммобилизации являлась адсорбция. Впервые получили адсорбированные ферменты (с целью их очистки) в 60-х годах XIX в. русский биохимик А. Я. Данилевский и австрийский ученый Э. Брюкке. В 1916 г. Дж. Нельсон и Э. Гриффин исследовали каталитические свойства инвертазы, адсорбированной на угле и геле гидроксида алюминия. В Советском Союзе в 20-х годах в лаборатории А. И. Опарина изучалось влияние сорбации на активность ферментов. Эти работы были поставлены для проверки гипотезы о регуляции ферментативного действия в живой клетке, которое, по мнению А. И. Опарина и его сотрудников, осуществлялось именно за счет обратимых адсорбционных процессов. Моделирование этих процессов дало интересные результаты. Так было показано, что амилаза, сорбированная на некоторых природных сорбентах, сохраняла свою гидролитическую активность.
Следующий этап развития этого направления характеризовался попытками перехода от качественных характеристик к количественным, а также разработкой новых способов иммобилизации ферментов.
В Советском Союзе в 40-х годах JI. А, Николаев и Н. И. Кобозев начали изучать свойства адсорбированной на активированном угле каталазы. Ими были сделаны интересные заключения об образовании на поверхности носителя высокоэффективных группировок — активных ансамблей. В 1942 г. в лаборатории И. А. Гребенщикова были получены пористые стекла, в настоящее время находящие широкое применение для иммобилизации ферментов. В 1955 г. С. П.
|